Зміни білків

За термічного оброблення, стерилізації, консервування і подальшого зберігання харчових продуктів відбуваються глибокі ушкодження білків:

- за короткочасного нагрівання відбувається денатурація білків і з втратою, і без втрати ними харчової цінності. При цьому біологічні, фізичні і хімічні властивості білкової молекули змінюються, ферментативна активність білків втрачається;

- повільне нагрівання білків за наявності у продукті відновлюваних цукрів зумовлює створення зв'язків між аміногрупами амінокислот і цукрами. Утворені цукроамінні комплекси не гідролізуються травними ферментами; вміст амінокислоти лізину знижується;

- тривале нагрівання білків зменшує вміст й інших амінокислот. Треба зазначити, що зменшення вмісту лізину може відбутися і за відсутності редукуючих речовин. Вільні аміногрупи лізину й аргініну, що входять до структури білка, можуть вступати в реакції з вільними кислотними групами аспарагінової і глутамінової кислот, а також із жирними кислотами і продуктами окиснення жирів;

– дуже тривале нагрівання білків призводить до деструкції амінокислот, включаючи повний їхній розпад й утворення перехресних зв'язків між окремими амінокислотами, у результаті чого утворюються поліамінокислотні комплекси.

Під час нагрівання суміші казеїну, що містить 4% вологи, з глюкозою впродовж 24 год за температури 90 °С знижується кількість 10 амінокислот: метіоніну – на 25%, аспарагінової і глутамінової кислот, треоніну, серину, гліцину, гістидину й аргініну – на 25–30%, лізину й аланіну – на 85%. Втрати збільшуються за підвищення вологості казеїну.

За оброблення харчових продуктів у лужному середовищі і наявності окиснювачів білки істотно змінюють свої фізичні та хімічні властивості.

За рН нижче від 8 у киплячій воді та за рН вище за 10 і температури 25'С у білку, отриманому з оселедця, між амінокислотами формуються внутрішні зв'язки, утворюється дипептид лізиналанін, який може чинити токсичну дію на організм людини.

З підвищенням жорсткості теплового оброблення розпад білків інтенсифікується. Так, соєвий білковий ізолят і білки насіння сої, оброблені за рН 12, повністю руйнуються через 4 год за 60 °С та через 12 год за 40 °С. Найчутливіший до підвищеної температури цистин.

Білок соняшникового насіння, оброблений 0,2 рН розчином лугу, також ушкоджується, втрачаючи амінокислоти, – аргінін, треонін, серин, лізин і цистин, водночас утворюються сполуки лізиналанін, алоізолейцин та орнітин.

Під час зберігання білкових харчових продуктів, до складу яких входять жири, вміст амінокислот знижується дуже різко. Наприклад, вміст лізину знижується на 90% у консервах з оселедця, які зберігалися 12 місяців за 25 °С. Ці зміни не відбуваються за наявності в атмосфері нітрогену або за відсутності жирів. Причиною таких процесів є утворення гідропероксидів ненасиченими жирними кислотами під час взаємодії з киснем. Розщеплюючись самовільно, гідропероксиди утворюють низькомолекулярні жирні кислоти, спирти, альдегіди і кетони, які активно вступають у реакцію з різними групами білків.


Подібні статті

Формування ботанічного саду навколо школи
Ботанічний сад - територія, на якій з науково-дослідною, просвітньою і навчальною метою культивуються і вивчаються рослини різних частин світла і різних кліматичних зон. Міжнародна рада ботанічних садів (англ. Botanіc Gardens Conservatіon Іnternatіo ...

Рослини – рятівники від радіації
Вплив рослин на організм людини Все живе на нашій планеті взаємно впливає один на одного. Тому вплив рослин на людський організм давно доведено. Серед судинних (вищих) рослин природної флори України й такі, введення яких в організм перед або під час ...

Головне меню