Зміни білків

За термічного оброблення, стерилізації, консервування і подальшого зберігання харчових продуктів відбуваються глибокі ушкодження білків:

- за короткочасного нагрівання відбувається денатурація білків і з втратою, і без втрати ними харчової цінності. При цьому біологічні, фізичні і хімічні властивості білкової молекули змінюються, ферментативна активність білків втрачається;

- повільне нагрівання білків за наявності у продукті відновлюваних цукрів зумовлює створення зв'язків між аміногрупами амінокислот і цукрами. Утворені цукроамінні комплекси не гідролізуються травними ферментами; вміст амінокислоти лізину знижується;

- тривале нагрівання білків зменшує вміст й інших амінокислот. Треба зазначити, що зменшення вмісту лізину може відбутися і за відсутності редукуючих речовин. Вільні аміногрупи лізину й аргініну, що входять до структури білка, можуть вступати в реакції з вільними кислотними групами аспарагінової і глутамінової кислот, а також із жирними кислотами і продуктами окиснення жирів;

– дуже тривале нагрівання білків призводить до деструкції амінокислот, включаючи повний їхній розпад й утворення перехресних зв'язків між окремими амінокислотами, у результаті чого утворюються поліамінокислотні комплекси.

Під час нагрівання суміші казеїну, що містить 4% вологи, з глюкозою впродовж 24 год за температури 90 °С знижується кількість 10 амінокислот: метіоніну – на 25%, аспарагінової і глутамінової кислот, треоніну, серину, гліцину, гістидину й аргініну – на 25–30%, лізину й аланіну – на 85%. Втрати збільшуються за підвищення вологості казеїну.

За оброблення харчових продуктів у лужному середовищі і наявності окиснювачів білки істотно змінюють свої фізичні та хімічні властивості.

За рН нижче від 8 у киплячій воді та за рН вище за 10 і температури 25'С у білку, отриманому з оселедця, між амінокислотами формуються внутрішні зв'язки, утворюється дипептид лізиналанін, який може чинити токсичну дію на організм людини.

З підвищенням жорсткості теплового оброблення розпад білків інтенсифікується. Так, соєвий білковий ізолят і білки насіння сої, оброблені за рН 12, повністю руйнуються через 4 год за 60 °С та через 12 год за 40 °С. Найчутливіший до підвищеної температури цистин.

Білок соняшникового насіння, оброблений 0,2 рН розчином лугу, також ушкоджується, втрачаючи амінокислоти, – аргінін, треонін, серин, лізин і цистин, водночас утворюються сполуки лізиналанін, алоізолейцин та орнітин.

Під час зберігання білкових харчових продуктів, до складу яких входять жири, вміст амінокислот знижується дуже різко. Наприклад, вміст лізину знижується на 90% у консервах з оселедця, які зберігалися 12 місяців за 25 °С. Ці зміни не відбуваються за наявності в атмосфері нітрогену або за відсутності жирів. Причиною таких процесів є утворення гідропероксидів ненасиченими жирними кислотами під час взаємодії з киснем. Розщеплюючись самовільно, гідропероксиди утворюють низькомолекулярні жирні кислоти, спирти, альдегіди і кетони, які активно вступають у реакцію з різними групами білків.

Подібні статті

Рукокрилі Чернігова
Ряд рукокрилі (кажани) – великий ряд ссавців, здатних активно літати. Його представники поширені на всіх континентах планети від північної межі лісу до тропіків і пустель Австралії (крім Антарктиди). Живляться переважно комахами, хоча для ...

Отруйні членистоногі України
Членистоногі - лат. Arthropoda. Тип членистоногі - найбільша група первинноротих безхребетних тварин. До цього типу відносяться тварини, тіло яких розділене на членики і має членисті кінцівки. Зовнішня оболонка членистоногих покрита щільни ...