Значення білків в життєдіяльності організмів.

Складні високомолекулярні природні органічі речовини, що складаються з амінокислот, сполучених пептидними зв'язками. В однині (білок) термін найчастіше використовується для посилання на білок, як речовину, коли не важливий її конкретний склад, та на окремі молекули або типи білків, у множині (білки) — для посилання на деяку кількість білків, коли точний склад важливий.

Зазвичай білки є лінійними полімерами — поліпептидами, хоча інколи мають більш складну структуру. Невеликі білкові молекули, тобто олігомери поліпептидів, називаються пептидами. Послідовність амінокислот у конкретному білку визначається відповідним геном і зашифрована генетичним кодом. Хоча генетичний код більшості організмів визначає лише 20 «стандартних» амінокислот, їх комбінування уможливлює створення великого різномаїття білків із різними властивостями. Крім того, амінокислоти у складі білка часто піддаються посттрансляційним модифікаціям, які можуть виникати і до того, як білок починає виконувати свою функцію, і під час його «роботи» в клітині. Для досягнення певної функції білки можуть діяти спільно, і часто зв'язуються, формуючи великі стабілізовані комплекси (наприклад, фотосинтетичний комплекс).

Функції білків в клітині різноманітніші, ніж функції інших біополімерів — полісахаридів і нуклеїнових кислот. Так, білки-ферменти каталізують протікання біохімічних реакцій і грають важливу роль в обміні речовин. Деякі білки виконують структурну або механічну функцію, утворюючи цитоскелет, що є важливим засобом підтримки форми клітин. Також білки грають важливу роль в сигнальних системах клітин, клітинній адгезії, імунній відповіді і клітинному циклі.

Білки — важлива частина харчування тварин і людини, оскільки ці організми не можуть синтезувати повний набір амінокислот і повинні отримувати частину з них із білковою їжею. У процесі травлення протелітичні ферменти руйнують спожиті білки, розкладаючи їх до рівня амінокислот, які використовуються при біосинтезі білків організму або піддаються подальшому розпаду для отримання енергії.

Секвенування першого білка — інсуліну, тобто визначення його амінокислотної послідовності. Перші тривимірні структури білків гемоглобіну і міоглобіну були отримані за допомогою рентгеноструктурного аналізу.

Стрічкова молекулярна модель білка — ядерного антигену проліферуючих клітин (PCNA) людини.

Подібні статті

Зниження харчової цінності нутрієнтів під час зберігання і перероблення
Харчування – фізична потреба людини. Їжа є вихідним матеріалом для побудови і відновлення кожної клітини організму людини. Підраховано, що за своє життя людина споживає в середньому близько 1,3 т білків, 12,5 т вуглеводів і 75 т води. За в ...

Іммобілізація ферментів та клітин мікроорганізмів
Методи іммобілізації універсальні для всіх типів біокаталізаторів - індивідуальних ферментів, клітин, субклітинних структур, комбінованих препаратів. Поряд з іммобілізацією ферментів останнім часом все більшу увагу приділяють іммобіліз ...