Білки

Амінокислоти сполучаються між собою міцним ковалентним пептидним зв’язком, який виникає між групами -NН2 і -СООН (-NН-

СО-).

Сполуки із амінокислотних залишків, що з’єднані пептидними зв’язками, називаються пептидами. Розрізняють:

- олігопептиди - містять до 20 амінокислотних залишків;

- поліпептиди - містять понад 20 амінокислотних залишків (поліпептиди білків мають від 50 до кількох тисяч амінокислотних залишків).

Рівні структурної організації білкових молекул:

- первинна структура

- визначається кількістю, якістю і порядком розміщення амінокислотних ланок у поліпептидному ланцюгу;

- вторинна структура

:

o α-спіраль - поліпептидний ланцюг закручується у спіраль, яка стабілізується водневими зв’язками (виникають між атомами Н групи NН одного витка і О групи СО наступного витка); така структура є остаточною для фібрилярних білків;

o β-складчастий шар - поліпептидний ланцюг укладається в складчастий шар, який стабілізується водневими зв’язками (виникають між атомами Н групи NН і О групи СО, що опиняються поряд); в одній молекулі можуть чергуватись ділянки з α-спіральною і β-складчастою структурою;

- третинна структура

- α-спіраль або β-складчастий шар укладаються в глобулу, яка стабілізується гідрофобними взаємодіями (радикали з гідрофобними властивостями орієнтуються всередину молекули), ковалентними зв’язками -S-

S- (дисульфідними містками, що виникають між радикалами цистеїну), водневими та іонними зв’язками; така структура є остаточною для більшості глобулярних білків;

- четвертинна структура

- кілька глобул утворюють комплекс, який стабілізується гідрофобними і електростатичними взаємодіями, водневими та іонними зв’язками; така структура характерна для деяких глобулярних білків (наприклад, для гемоглобіну: молекула включає 2 α-глобули і 2 β-глобули, що містять відповідно по 141 і 146 амінокислотних залишків; також кожна глобула містить небілкову частину - гем).

Властивості білків:

- денатурація- втрата просторової конфігурації (нативної структури), що властива білковій молекулі (при цьому можуть руйнуватись четвертинна, третинна і вторинна структури); зворотній процес;

- ренатурація- відновлення просторової конфігурації (нативної структури), що властива білковій молекулі (при цьому на основі первинної структури формуються вторинна, третинна, четвертинна); процес, обернений до денатурації;

деструкція- втрата первинної структури білкової молекули; у більшості випадків слідує за денатурацією; незворотній процес.

За структурою білки розрізняють:

- фібрилярні - остаточною є вторинна або ускладнена вторинна структура (спірально закручені поліпептиди можуть укладатись паралельно і «зшиватись» водневими зв’язками); нерозчинні у воді; мають велику механічну міцність; в організмі виконують в основному структурні функції (колаген, еластин, осеїн, кератин, фіброїн, міозин, актин);

- глобулярні - остаточною є третинна або четвертинна структура; розчинні у воді (утворюючи колоїдні суспензії, утримують зв’язану воду); в організмі виконують різні функції (білки мембран, цитоплазми, ферменти, антитіла, гормони тощо);

проміжні - мають фібрилярну природу, але розчинні у воді (фібриноген).

За складом білки розрізняють:

- прості (протеїни) - складаються лише з амінокислотних залишків:

o альбуміни (сироватковий альбумін, яєчний альбумін);

o глобуліни (сироваткові глобуліни, імуноглобуліни або антитіла);

o гістони (складові хроматину);

o склеропротеїни (колаген, еластин, осеїн, кератин);

- складні (протеїди) - крім амінокислотних залишків містять небілкову частину - простетичну групу (ПГ):

Перейти на сторінку: 1 2 3 4


Подібні статті

Динаміка та еколого-біологічні особливості дендрофлори пам’ятки місцевого значення саду імені Т.Г Шевченко м. Харкова
Однією з характерних особливостей сучасної епохи є невтримний темп урбанізації. Створюючи і розвиваючи міста, людство змінює вигляд навколишнього середовища. Місто, як штучна формація, різко відрізняється від своєї географічної зони. Змінюються мікро ...

Комахи-запилювачі
Рослинні угруповання багаті квітковими рослинами, займають панівне становище в рослинному світі. Це значною мірою обумовлено особливостями їх будови та розмноження, а саме значною диференціацією клітин та видозмінами органів, редукцією гам ...

Головне меню