Характеристика імуноглобулінів різних класів

Багато клітин мають рецептори до фрагмента Fc антитіл IgG (FcyR). Ці рецептори виконують багато різних функцій. Завдяки цим рецепторам К-клітини здатні вбивати клітини, обгорнуті IgG, у реакції антитілозалежної клітинної цитотоксичності. У свою чергу фагоцитуючі клітини, наприклад макрофаги і нейтрофіли, завдяки присутності на їх поверхні FcyR енергійно фагоцитують клітини і покриті антитілами частинки у процесі, що називається імунофагоцитозом.

IgG є дуже важливими імуноглобулінами в боротьбі з мікроорганізмами, що проникають у наші тканини. їх концентрація в сироватці найбільша порівняно з антитілами інших класів. Вони представлені у людини 4 підкласами. При довготривалій антигенній стимуляції спочатку переважає утворення IgG І, а потім починає домінувати IgG4.IgG (за вийнятком lgG4) і IgM започатковують класичний шлях активації комплементу, завдяки чому можуть ініціювати процес знищення розпізнаних ними мікроорганізмів, а також заражених вірусом клітин.

IgG активно транспортуються від організму матері до дитини через плаценту завдяки рецепторам FcR. Тому плазма здорового доношеного новонародженого містить IgG навіть у більшій концентрації, ніж плазма матері. Через плаценту проходять усі підкласи IgG. Препарати людських IgG, що вироблені з крові багатьох донорів, призначаються при імунодефіцитах та важких вірусних і бактерійних захворюваннях. Еквівалентом і попередником IgG у птахів, плазунів і земноводних є так звані антитіла lg Y.

Імуноглобулін М

Антитіла цього класу синтезуються в початковій фазі імунної відповіді; також ці антитіла перші синтезуються в онтогенезі. При первинній імунній відповіді першими виділяються IgM, але їх спорідненість до антигену загалом мала, бо їх вивільнення проходить ще до дозрівання спорідненості. Однак, маючи аж 10 Fab фрагментів, IgM захланно (з великою авідністю) з'єднується з антигеном, що має багато епітопів.

Форму вільної молекули IgM, яка є пентамером, можна порівняти до форми сніжинки. Однак якщо вона зв'яже антиген, що має велику кількість однакових лінійно розташованих епітопів, то приймає форму краба (рис. 6). Таке переміщення мономерів у пентамерній молекулі IgM експонує фрагмент Fc і сприяє активації комплементу і зв'язуванню рецепторів FcR на фагоцитах та фагоцитозу. Отже, нічого дивного, що IgM у 100-400 разів ефективніше активує комплемент, ніж IgG. Цей фагоцитоз найправдоподіб-ніше відбувається за посередництвом рецепторів для комплементу на фагоцитах, а не за посередництвом рецепторів для фрагмента Fc IgM (FcμR), хоча останні рецептори також присутні на деяких клітинах.

IgM містить додаткові вуглеводні ланцюги в доменах Cμ1, Cμ2 і Сμ3 і хвостові ділянки. При полімеризації, що призводить до виникнення пентамерів, важливу роль відіграють дисульфідні зв'язки, але точне розміщення цих зв'язків є дискусійною темою.

Близько 5 % IgM плазми знаходиться в формі гексамерів. Цікаво, що гексамери IgM активують комплемент у 20 разів ефективніше, ніж пентамери, і що продукція гексамерів посилюється у відповідь на бактерійні ліпополісахариди.

Дуже невелику частину IgM сироватки становлять мономери. Збільшення їх концентрації може зростати при деяких хворобах (наприклад, ревматоїдний артрит і системний червоний вовчак).

Рис. 6. Форми IgM.

Вільний IgM (не зв'язаний з антигеном) може набувати форми зірки, натомість IgM, зв'язаний з антигеном, що містить лінійно повторювані епітопи, набуває форми краба.

Висновок

Антитіла за своєю природою є імуноглобулінами. Вони мають симетричну будову молекули, яка складається із двох типів ланцюгів: важкого і легкого. Ділянки ланцюгів замкнено в домени, які фактично є одиницями структури цих білків. Розрізняють варіабільні і константні домени. Варіабільні утворюють активний центр антитіла, що відповідає за зв'язування антигену. Константні домени відповідають за ефекторні функції антитіл, преципітацію токсинів і аглютинацію бактерій, опсонізацію, активацію комплементу, дегрануляцію тучних клітин. Активний центр антитіла - це порожнина, заглиблена в Fv-фрагмент, яка може зв'язувати структурно різні антигени.

Виявляється, що саме поліфункціональність антитіл сприяє універсальності імунної відповіді, а гетерогенність - її високій специфічності.

Імуноглобуліни, в залежності від виконуваної функції поділяються на декілька класів: імуноглобулін А міститься переважно у секретах слизових оболонок, імуноглобулін М є першим бар`єром на шляху інфекції, імуноглобулін G – головний клас сироваткових антитіл при вторинній імунній відповіді, імуноглобулін Е – міститься в сироватці крові, індукує гострі запалення шляхом звільнення медіаторів запалення.

Подібні статті

Генетичні особливості мікроорганізмів
Надзвичайно важливим серед досягнень мікробіології останньої чверті XIX ст. є відкриття неклітинних форм життя — вірусів. Тоді багато вчених вважали, що бактерії є найменшими і найпростішими організмами, і що саме вони стоять на межі живої ...

Біологія Х-вірусу картоплі
Віруси не можуть самостійно поширюватись у природі. Допомагають їм у цьому насамперед комахи-переносники (віроформні комахи). Фітопатогенні віруси найчастіше переносять попелиці, трипси, цикади, кліщі й деякі листогризучі комахи. Наприклад ...