Колаген - основний білок позаклітинного матриксу

Колаген виявлений у багатоклітинних тварин і є найпоширенішим протеїном у ссавців, складаючи від 25% до 35% протеїнів тіла. Відсутній у рослин, бактерій, вірусів, найпростіших і грибів.

Нерозчинність колагену була перешкодою для вивчення мономеру колагену. Тим не менш, удосконалення мікроскопів і рентгенівських апаратів полегшили дослідження структури молекули колагену. Ці пізніші відкриття дуже важливі для кращого розуміння того, як структура колагену впливає на зв’язки між клітинами і міжклітинною речовиною, як тканини змінюються під час росту і регенерації, як вони змінюються під час ембріонального розвитку і при патології [3,4].

Будова та синтез молекули колагену

Молекула колагену являє право закручену спіраль з трьох ланцюгів, таке утворення відоме під назвою тропоколагену. Макромолекула колагену має розмір близько 300 нм, діаметр 1,5 нм, молекулярну масу всередньому 300 000.

Всередині тропоколагенів існує ковалентний зв'язок між ланцюгами, товщі пучки фібрил формуються за допомогою білків декількох інших класів, включаючи інші типи колагенів, глікопротеїни, протеоглікани, які використовуються для формування різних типів тканин з різних комбінацій одних і тих же основних білків. Амінокислотний склад колагену надзвичайно специфічний і різко відрізняється від амінокислотного складу інших білків. Поліпептидний ланцюг молекули колагену містить з 19 різних видів амінокислот, де кожна третя є гліцином.

Рис.1.2. Топологія розташування основних амінокислотних залишків у структурі колагену

У складі колагену є амінокислоти, які відсутні в інших білках, наприклад, гідроксипролін і гідроксилізин (до 23%), але немає триптофану, цистеїну й дуже мало тирозину та метіоніну [29].

Первинна структура молекули складається з трьох пептидних ланцюгів по 1050 амінокислотних залишків кожний, скручених у лівозакручену спіраль, які у свою чергу переплетені в одну правозакручену спіраль, утворюючи спільну молекулу. Потрійну спіраль молекули колагену стабілізують водневі міжспіральні та комплекси електростатичних і гідрофобних зв’язків. Така структурна модель молекули колагену була запропонована в 1961 р. і майже без змін є загальноприйнятою на сьогодні. У сполучній тканині молекули колагену за рахунок міжмолекулярних поперечних зв’язків об’єднуються у фібрили та волокна діаметром близько 2 і 20 мкм відповідно, утворюючи складну морфологічну структуру, що має велику міцність. Фібрили нативного колагену мають характерну окресленість, яка через 64 нм чергується світлими та темними зонами, зумовленими чергуванням полярних і неполярних ділянок уздовж молекули (головна прикмета ідентифікації ) [4,5].

Рис. 1.3. Полярні та неполярні ділянки молекули колагену

Синтез колагену - складний ферментативний багатостадійний процес, який повинен бути забезпечений достатньою кількістю вітамінів і мінеральних елементів. Поліпептидні ланцюги колагенів синтезуються на мембранозв'язаних рибосомах і переходять у просвіт ендоплазматичного ретикулуму у вигляді попередників більшого розміру (про-альфа-ланцюги), які мають додаткові амінокислотні залишки (пропептиди) на N- і C-кінцях, а також короткий N-кінцевий сигнальний пептид, який необхідний для перенесення утвореного поліпептиду всередину ендоплазматичного ретикулуму. Далі деякі залишки проліну і лізину гідролізуються, а деякі залишки гідроксилізину гліколізуються. Гідроксильні групи даних амінокислот утворюють між спіральні водневі зв’язки, які допомагають утворити триланцюгову молекулу проколагену. Харчовий пролін виявляється попередником гідроксипроліну, а харчовий лізин - попередником гідроксилізину в складі колагену. Гідроксилювання проліну (або лізину) каталізуються пролінгідроксилазою (КФ 1.14.11.2.) або лізингідроксилазою (КФ 1.14.11.4.), ферментами, що знаходяться в мікросомальній фракції печінки. Ці ферменти являються пептидилгідроксилазами, оскільки гідроксилювання проходить тільки після включення проліну або лізину в пептидний ланцюг [].

Перейти на сторінку: 1 2 3 4


Подібні статті

Генетичні особливості мікроорганізмів
Надзвичайно важливим серед досягнень мікробіології останньої чверті XIX ст. є відкриття неклітинних форм життя — вірусів. Тоді багато вчених вважали, що бактерії є найменшими і найпростішими організмами, і що саме вони стоять на межі живої ...

Особливості будови і життєдіяльності лишайників
Лишайники – це особливі організми, в тілі яких об’єднані водорості і гриби в нові комплекси симбіотичних організмів з новими морфологічними, фізіологічними та екологічними властивостями. Відомо понад 20 000 видів лишайників. Лишайники ...

Головне меню